Рубрики
Диагностичекий

Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока. Дать краткую характеристику состава этих соков

Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока

Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока. Дать краткую характеристику состава этих соков.

В желудочном соке в норме присутствует свободная соляная кислота, которая создает кислую среду в желудке, активирует пепсиноген и создает рН-оптимум для действия пепсина, денатурирует пищевые белки, регули-рует работу привратника и обладает бактерицидным действием. Часть соляной кислоты связывается с белками и продуктами их гидролиза, это свя-занная НСl, со свободной она образует общую НС1. В желудочном соке присутствуют органические кислоты и кислые фосфаты – это кислореагирующие продукты. Они вместе с общей соляной кислотой дают общую кислотность желудочного сока,

Желудочный сок — сложный по составу пищеварительный сок, вырабатываемый различными клетками слизистой оболочки желудка. Желудочный сок содержит соляную кислоту и ряд минеральных солей, а также различные ферменты, главнейшими из которых являются пепсин, расщепляющий белки, химозин (сычужный фермент), створаживающий молоко, липаза, расщепляющая жиры. Составной частью желудочного сока является также слизь, играющая важную роль в защите слизистой оболочки желудка от раздражающих веществ, попавших в него; при высокой кислотности желудочного сока слизь нейтрализует ее. Кроме соляной кислоты, ферментов, солей и слизи, в желудочном соке содержится также особое вещество — т. наз. внутренний фактор Касла. Это вещество необходимо для всасывания витамина В12 в тонких кишках, что обеспечивает нормальное созревание красных кровяных телец в костном мозге. При отсутствии фактора Касла в желудочном соке, что обычно связано с заболеванием желудка, а иногда с его оперативным удалением, развивается тяжелая форма малокровия. Анализ желудочного сока является очень важным методом исследования больных с заболеваниями желудка, кишечника, печени, желчного пузыря, крови и пр

Дуоденальный сок — пищеварительный сок двенадцатиперстной кишки, состоящий из секрета поджелудочной железы, желчи, сока кишечных крипт и дуоденальных желез.

Когда исследуем соки. смотрим, что там есть, что там есть из того, что быть не должно. Активность того, что там есть ферменты и других веществ. Достаем, исследуем, делаем выводы.

В желудочном соке присутствуют органические кислоты и кислые фосфаты это кислореагирующие продукты.

Mydocx. ru

16.01.2018 20:52:22

2018-01-16 20:52:22

Источники:

Https://mydocx. ru/12-4582.html

БХ@medfaculty2013 Контрольные. | Medfaculty | ВКонтакте » /> » /> .keyword { color: red; } Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока

Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока

Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока

medfaculty

medfaculty

Medfaculty запись закреплена

#БХ@medfaculty2013
Контрольные вопросы и материал к итоговому занятию по разделу:
«Обмен и функции аминокислот. Основы молекулярной генетики»

1. Динамическое состояние белков в организме. Катепсины.
2. Пищевые белки как источник аминокислот. Переваривание белков.
3. Протеиназы желудочно-кишечного тракта, субстратная специфичность протеиназ.
4. Проферменты протеиназ, механизм превращения в ферменты, биологическое значение.
5. Пепсин, роль, методы количественного определения.
6. Экзопептидазы, их роль в переваривании белков.
7. Протеиназы поджелудочной железы. Панкреатит.
8. Соляная кислота, механизм секреции, роль в пищеварении.
9. Кислотность желудочного сока, виды, определение по методу Михаэлиса, клиническое значение.
10. Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального соков.
11. Всасывание аминокислот, поступление аминокислот в клетки тканей.
12. Биохимические механизмы регуляции пищеварения, гормоны желудочно-кишечного тракта.
13. Общая схема источников и путей расходования аминокислот в тканях.
14. Трансаминирование аминокислот, химизм, ферменты. Аминокислоты, участвующие в трансаминировании.
15. Специфичность трансаминаз, коферментная функция
Витамина В6.
16. Особая роль глутамата в реакциях трансаминирования.
17. Биологическое значение реакций трансаминирования.
18. Определение трансаминаз в сыворотке крови, принцип, диагностическое значение.
19. Окислительное дезаминирование аминокислот, химизм, ферменты, биологическое значение.
20. Окислительное дезаминирование глутаминовой кислоты. Глутаматдегидрогеназа.
21. Непрямое дезаминирование, транс-дезаминирование, химизм, биологическая роль.
22. Декарбоксилирование аминокислот.
23. Биогенные амины, происхождение, функции.
24. Образование серотонина и гистамина. Роль аминов.
25. Образование катехоламинов и ГАМК, функции аминов.
26. Окислительное дезаминирование и гидроксилирование биогенных аминов.
27. Трансметилирование, метионин и S-аденозилметионин.
28. Синтез креатина, адреналина, фосфатидилхолина, их биологическая роль.
29. Метилирование чужеродных и лекарственных соединений.
30. Роль серина и глицина в образовании одноуглеродных групп.
31. Тетрагидрофолиевая кислота, роль в синтезе и использовании одноуглеродных радикалов. Метилирование гомоцистеина.
32. Недостаточность фолиевой кислоты и витамина В12. Антивитамины фолиевой кислоты. Механизм действия сульфаниламидных препаратов.
33. Обмен фенилаланина и тирозина. Все пути превращения в норме.
34. Фенилкетонурия, биохимический дефект, проявление болезни, диагностика, лечение.
35. Алкаптонурия, альбинизм. Биохимический дефект, проявление болезней.
36. Нарушения синтеза дофамина при паркинсонизме.
37. Конечные продукты азотистого обмена:
Соли аммония и мочевина.
38. Основные источники и пути обезвреживания
Аммиака в организме.
39. Роль глутамина в обезвреживании и транспорте
Аммиака в организме.
40. Глутамин как донор амидной группы при синтезе ряда соединений.
41. Синтез мочевины, химизм, ферменты, энергетика, происхождение атомов азота в мочевине.
42. Связь орнитинового цикла с циклом трикарбоновых кислот.
43. Нарушение синтеза и выведения мочевины. Гипераммониемия, происхождение.
44. Определение мочевины в сыворотке крови, принцип метода,
Диагностическое значение.
45. Образование и выведение солей аммония. Глутаминаза почек.
46. Распад нуклеиновых кислот, нуклеазы пищеварительного тракта и тканей.
47. Распад пуриновых нуклеотидов.
48. Биосинтез пуриновых нуклеотидов, происхождение атомов «С» и «N» в пуриновом кольце.
49. Инозиновая кислота как предшественник пуриновых мононуклеотидов.
50. Распад пиримидиновых нуклеотидов.
51. Биосинтез пиримидиновых нуклеотидов.
52. Регуляция биосинтеза пуриновых и пиримидиновых мононуклеотидов.
53. Биосинтез дезоксирибонуклеотидов.
54. Применение ингибиторов синтеза дезоксирибонуклеотидов для лечения злокачественных опухолей.
55. Нарушения обмена нуклеотидов: оротацидурия, ксантинурия.
56. Подагра, причины возникновения. Применение аллопуринола для
Лечения подагры.
57. Строение нуклеиновых кислот, связи, формирующие первичную
Структуру нуклеиновых кислот. Видовая специфичность первичной
Структуры нуклеиновых кислот.
58. Биосинтез (репликация) ДНК, Общая характеристика процесса,
Биологическое значение. Этапы репликации.
59. ДНК–репликативный комплекс: субстраты, источники энергии,
Ферменты, белки. Механизм репликации.
60. Синтез ДНК и фазы клеточного деления. Роль циклинов и
Циклинзависимых протеинкиназ в продвижении клетки по клеточному циклу.
61. Повреждение и репарация ДНК. ДНК-репарирующий комплекс, механизм процесса и условия репарации.
62. Биосинтез РНК. Особенности процесса транскрипции, этапы. РНК-
Полимеразы, их роль.
63. Понятие о мозаичной структуре генов, первичном транскрипте; механизм созревания РНК (посттранскрипционный процессинг).
64. Биосинтез белков. Понятие о коллинеарности кода.
Этапы процесса.
65. Биосинтез белков. Основные компоненты
Белоксинтезирующей системы. Биосинтез и созревание м-РНК.
66. Понятие о биологическом коде, свойства биологического кода.
Универсальность биологического кода и процессов
Биосинтеза белка.
67. Транспортная РНК как адаптор аминокислот. Биосинтез аминоацил-тРНК.
68. Субстратная специфичность АРС-аз, их роль.
Изоакцепторные тРНК.
69. Строение рибосом. Последовательность событий на рибосоме при сборке полипептидной цепи, функционирование полирибосом.
70. Посттрансляционный процессинг белков.
71. Адаптивная регуляция экспрессии генов у
Прокариотов и эукариотов.
72. Теория оперона. Строение и функционирование
Лактозного оперона.
73. Роль энхансеров, селенсеров, амплификации в регуляции биосинтеза белка у эукариотов.
74. Распад клеточных белков. Время полужизни разных белков.

Биосинтез репликация ДНК, Общая характеристика процесса, биологическое значение.

Vk. com

25.03.2020 17:21:02

2020-03-25 17:21:02

Источники:

Https://vk. com/wall-57981557_904

76. Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока. Дать краткую характеристику состава этих соков. » /> » /> .keyword { color: red; } Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока

76. Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока. Дать краткую характеристику состава этих соков

76. Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока. Дать краткую характеристику состава этих соков.

Желудочный сок— сложный по составу пищеварительный сок, вырабатываемый различными клетками слизистой оболочкижелудка. Желудочный сок содержит соляную кислоту и ряд минеральных солей, а также различные ферменты, главнейшими из которых являются пепсин, расщепляющий белки, химозин (сычужный фермент), створаживающий молоко, липаза, расщепляющая жиры. Составной частью желудочного сока является также слизь, играющая важную роль в защите слизистой оболочки желудка от раздражающих веществ, попавших в него; при высокой кислотности желудочного сока слизь нейтрализует ее. Кроме соляной кислоты, ферментов, солей и слизи, в желудочном соке содержится также особое вещество — т. наз. внутренний фактор Касла. Это вещество необходимо для всасывания витамина В12 в тонких кишках, что обеспечивает нормальное созревание красных кровяных телец в костном мозге. При отсутствии фактора Касла в желудочном соке, что обычно связано с заболеванием желудка, а иногда с его оперативным удалением, развивается тяжелая форма малокровия. Анализ желудочного сока является очень важным методом исследования больных с заболеваниями желудка, кишечника, печени, желчного пузыря, крови и пр

Мочевины и аммиака

Свободная хлористоводородная кислота

5,6—35,3 мэкв/л (ммоль/л)

31,3—189,3 мэкв/л (ммоль/л)

Свободная соляная кислота

Связанная соляная кислота

Дуоденальный сок —Пищеварительный сок двенадцатиперстной кишки, состоящий из секрета поджелудочной железы, желчи, сока кишечных крипт и дуоденальных желез.

77. Протеиназы поджелудочной железы и панкреатиты. Применение инги­биторов протеиназ для лечения панкреатитов.

Панкреатический сок имеет высокую концентрацию бикарбонатов, которые обусловливают его щелочную реакцию. Его рН колеблется от 7,5 до 8,8. В соке содержатся хлориды натрия, калия и кальция, сульфаты и фосфаты. Вода и электролиты выделяются в основном центроацинарными и эпителиальными клетками выводах протоков. В состав сока входит и слизь, которая вырабатывается бокаловидными клетками главного протока поджелудочной железы. Панкреатический сок богат ферментами, осуществляющими гидролиз белков, жиров и углеводов. Они вырабатываются ацинарными панкреацитами.

Протеолитические ферменты(трипсин, химотрипсин, эластаза, карбок-сипептидазы А и В) выделяются панкреацитами в неактивном состоянии, что предотвращает самопереваривание клеток.

Трипсин.Трипсиноген итрипсинполучены в кристаллическом виде, полностью расшифрована их первичная структура и известен молекулярный механизм превращенияпроферментав активныйфермент. В опытах in vitro превращение трипсиногена втрипсинкатализируют не только энтеропептидаза и самтрипсин, но и другие протеиназы иионыСа 2+.

Активирование трипсиногена химически выражается в отщеплении с N-конца полипептидной цепи 6 аминокислотных остатков (Вал–Асп– Асп–Асп–Асп–Лиз) и соответственно в укорочении полипептидной цепи.

Следует подчеркнуть, что в этом небольшом, казалось бы, химическом процессе – отщепление гексапептида от предшественника– заключено важное биологическое значение, поскольку при этом происходят формированиеактивного центраи образование трехмерной структурытрипсина, а известно, что ибелкибиологически активны только в своей нативной трехмернойконформации. В том, чтотрипсин, как и другие протеиназы, вырабатывается в поджелудочнойжелезев неактивной форме, также имеется определенный физиологический смысл, поскольку в противном случаетрипсинмог бы оказывать разрушающее протеолитическое действие не только наклеткисамой железы, но и на другиеферменты, синтезируемые в ней (амилаза, липазаи др.). В то же время поджелудочнаяжелезазащищает себя еще одним механизмом – синтезом специфическогобелкаингибиторапанкреатическоготрипсина. Этотингибитороказался низкомолекулярнымпептидом(мол. масса 6000), который прочно связывается сактивными центрамитрипсинаихимотрипсина, вызывая обратимое их ингибирование. В поджелудочнойжелезесинтезируется также α1-антипротеиназа (мол. масса 50000), которая преимущественно инги-бирует эластазу.

При остром панкреатите, когдатрипсини другиеферментыиз пораженной поджелудочной железы «вымываются» вкровь, уровень их вкровисоответствует размерам некротического участка. В этом случае определениеактивноститрипсинавсыворотке кровиявляется надежным ферментнымтестомпри диагностике острого панкреатита. Следует отметить, что субстратнаяспецифичностьтрипсинаограничена разрывом только техпептидных связей, в образовании которых участвуюткарбоксильные группылизинаиаргинина.

Химотрипсин.В поджелудочнойжелезесинтезируется ряд химотрип-синов (α-, β — и π-химотрипсины) из двухпредшественников– химотрипсиногена А и химотрипсиногена В. Активируютсяпроферментыв кишечнике под действием активноготрипсинаихимотрипсина. Полностью раскрыта последовательностьаминокислотхимотрипсиногена А, во многом сходная с последовательностьюаминокислоттрипсина. Молекулярная массаего составляет примерно 25000. Он состоит из одной полипептидной цепи, содержащей 246 аминокислотных остатков. Активацияпроферментане сопряжена с отщеплением большого участкамолекулы. Получены доказательства, что разрыв однойпептидной связимеждуаргининомиизолейциномвмолекулехимотрипсиногена А под действиемтрипсинаприводит к формированию π-химотрипсина, обладающего наибольшей ферментативнойактивностью. Последующее отщепление дипеп-тида Сер–Арг приводит к образованию δ-химотрипсина. Аутокаталити-ческий процесс активирования, вызванныйхимотрипсином, сначала способствует формированию неактивного промежуточного неохимотрипсина, который под действием активноготрипсинапревращается в α-химотрип-син; этот же продукт образуется из δ-химотрипсина, но под действием активногохимотрипсина. Таким образом, благодаря совместному перекрестному воздействиюхимотрипсинаитрипсинаиз химотрипсиногена образуются разные химо-трипсины, различающиеся как ферментативнойактивностью, так и некоторыми физико-химическими свойствами, в частности электрофорети-ческой подвижностью. Следует отметить, чтохимотрипсинобладает более широкой субстратнойспецифичностью, чемтрипсин. Он катализируетгидролизне толькопептидов, но и эфиров, гидроксаматов, амидов и других ацилпроизводных, хотя наибольшуюактивностьхимотрипсинпроявляет по отношению кпептидным связям, в образовании которых принимают участиекарбоксильные группыароматическихаминокислот:фенилаланина, тирозинаитриптофана.

Эластаза.В поджелудочнойжелезесинтезируется еще одна эндопеп-тидаза – эластаза – в виде проэластазы. Превращениепроферментав эластазу в тонкой кишке катализируетсятрипсином. Названиеферментполучил отсубстратаэластина, который он гидролизует. Эластинсодержится всоединительной ткании характеризуется наличием большого числа остатковглицинаисерина. Эластаза обладает широкой субстратнойспецифичностью, но предпочтительнее гидролизуетпептидные связи, образованныеаминокислотамис небольшими гидрофобными радикалами, в частностиглицином, аланиномисерином. Интересно, что нитрипсин, нихимотрипсинне гидролизуютпептидные связимолекулыэластина, хотя все трифермента, включая эластазу, содержат сходные участкиаминокислотных последовательностейи одинаковые места положения дисульфидных мостиков, а также имеют вактивном центреодин и тот же ключевой остатоксерина, что подтверждают опыты с ингибированием всех трехферментовдиизопропилфторфосфатом, химически связывающим ОН-группусерина. Высказано предположение, что все три эндопептидазы поджелудочной железы:трипсин, химотрипсини эластаза,– возможно, имеют один и тот же общийпредшественники чтоспецифичностьактивногоферментав основном определяется конформационными изменениямипроферментав процессе активирования.

Экзопептидазы.Впереваривании белковв тонкой кишке активное участие принимает семейство экзопептидаз. Одни из них – карбоксипеп-тидазы – синтезируются в поджелудочнойжелезев виде прокарбоксипеп-тидазы и активируютсятрипсиномв кишечнике; другие –аминопептидазы– секретируются вклеткахслизистой оболочки кишечника и также активируютсятрипсином.

Карбоксипептидазы.Подробно изучены двекарбоксипептидазы– А и В, относящиеся кметаллопротеинами катализирующие отщепление отполипептидаС-концевыхаминокислот. КарбоксипептидазаА разрывает преимущественнопептидные связи, образованные концевыми ароматическимиаминокислотами, акарбоксипептидазаВ – связи, в образовании которых участвуют С-концевыелизиниаргинин. Очищенный препарат карбокси-пептидазы А обладает бифункциональнойактивностью– пептидазной и эстеразной и содержитионZn 2+ (одинатомна 1мольфермента). При заменеионовZn 2+ наионыСа 2+ полностью утрачивается пепти-дазнаяактивность, но усиливается исходная эстеразнаяактивность, хотя

При этом существенных изменений в третичной структуре ферментане отмечается.

Аминопептидазы. В кишечном соке открыты двафермента– аланин-аминопептидаза, катализирующая преимущественногидролизпептидной связи, в образовании которой участвует N-концевойаланин, и лейцин-аминопептидаза, не обладающая строгой субстратнойспецифичностьюи гидролизующаяпептидные связи, образованные любой N-концевойаминокислотой. Обаферментаосуществляют ступенчатое отщеплениеаминокислотот N-конца полипептидной цепи.

Дипептидазы.Процесс перевариванияпептидов, их расщепление до свободныхаминокислотв тонкой кишке завершают дипептидазы. Среди дипептидаз кишечного сока хорошо изучена глицилглицин-дипептидаза, гидролизующая соответствующий дипептид до двухмолекулглицина. Известны также две другие дипептидазы: пролил-дипептидаза (пролиназа), катализирующаягидролизпептидной связи, в образовании которой участвует СООН-группапролина, и пролин-дипептидаза (пролидаза), гидроли-зующая дипептиды, в которыхазотпролинасвязан кислотно-амидной связью.

Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока. Дать краткую характеристику состава этих соков.

Желудочный сок— сложный по составу пищеварительный сок, вырабатываемый различными клетками слизистой оболочкижелудка. Желудочный сок содержит соляную кислоту и ряд минеральных солей, а также различные ферменты, главнейшими из которых являются пепсин, расщепляющий белки, химозин (сычужный фермент), створаживающий молоко, липаза, расщепляющая жиры. Составной частью желудочного сока является также слизь, играющая важную роль в защите слизистой оболочки желудка от раздражающих веществ, попавших в него; при высокой кислотности желудочного сока слизь нейтрализует ее. Кроме соляной кислоты, ферментов, солей и слизи, в желудочном соке содержится также особое вещество — т. наз. внутренний фактор Касла. Это вещество необходимо для всасывания витамина В12 в тонких кишках, что обеспечивает нормальное созревание красных кровяных телец в костном мозге. При отсутствии фактора Касла в желудочном соке, что обычно связано с заболеванием желудка, а иногда с его оперативным удалением, развивается тяжелая форма малокровия. Анализ желудочного сока является очень важным методом исследования больных с заболеваниями желудка, кишечника, печени, желчного пузыря, крови и пр

Мочевины и аммиака

Свободная хлористоводородная кислота

5,6—35,3 мэкв/л (ммоль/л)

31,3—189,3 мэкв/л (ммоль/л)

Свободная соляная кислота

Связанная соляная кислота

Дуоденальный сок —Пищеварительный сок двенадцатиперстной кишки, состоящий из секрета поджелудочной железы, желчи, сока кишечных крипт и дуоденальных желез.

КарбоксипептидазаА разрывает преимущественнопептидные связи, образованные концевыми ароматическимиаминокислотами, акарбоксипептидазаВ связи, в образовании которых участвуют С-концевыелизиниаргинин.

Studfile. net

21.06.2018 13:49:43

2018-06-21 13:49:43

Источники:

Https://studfile. net/preview/4082503/page:56/

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован.